阿爾茨海默氏病是腦部退行性疾病。 了解阿爾茨海默氏症的解剖結構與正常大腦的不同之處，可以讓我們了解。 它可以幫助我們更好地應對由於這種使人虛弱的疾病而發生在我們所愛的人身上的變化。
在阿爾茨海默病中 ，阿爾茨海默病影響大腦的外觀與正常大腦非常不同。
大腦皮層萎縮。 這意味著大腦的這個區域縮小了，這種縮小與正常大腦的大腦皮層明顯不同。 大腦皮層是大腦的外表面。 它負責所有的智力運作。 在屍檢中可以觀察到兩種主要的變化：
- 大腦皺褶中的腦物質含量減少
- 大腦皺褶中的空間（sulci）被大大擴大。
顯微鏡下，大腦也有許多變化。
阿爾茨海默氏症腦中的兩個主要發現是澱粉樣斑塊和神經原纖維纏結。 在神經元外發現澱粉樣斑塊，在神經元內發現神經原纖維斑塊。 神經元是大腦內的神經細胞。
斑塊和纏結髮現在沒有阿爾茨海默氏症的人的大腦中。 它們的總量在阿爾茨海默病中顯著。
澱粉樣斑塊的作用
澱粉樣斑塊大多由稱為B-澱粉樣蛋白的蛋白質組成，其本身是稱為APP（澱粉樣前體蛋白）的更大蛋白質的一部分。 這些是氨基酸。
我們不知道APP做什麼。 但我們知道，APP是在細胞中製成的，被運輸到細胞膜，然後分解。
兩種主要途徑參與APP（澱粉樣前體蛋白）的分解。 一條途徑是正常的，不會造成任何問題。 第二個結果是阿爾茨海默病和其他一些癡呆症的變化。
導致阿爾茨海默病損傷的途徑分解
在第二個分解途徑中，APP被β-分泌酶（B =β）和γ-分泌酶（γ=γ）分開。 一些片段（稱為肽）結果在一起並形成稱為寡聚體的短鏈。 寡聚體也被稱為ADDL，澱粉樣蛋白衍生的可擴散配體。 已經顯示澱粉樣蛋白β42的寡聚體在神經元之間的通信中引起問題。 澱粉樣蛋白β42也產生微小的纖維或原纖維。 當它們粘在一起時，它們形成澱粉樣斑塊。 這些斑塊中的一些可以將自身插入神經元細胞的膜中，使得細胞外的物質滲入其中，導致進一步的損傷。 這種損傷導致澱粉狀蛋白β42肽的累積導致神經元功能障礙和死亡。
神經原纖維纏結的作用
阿爾茨海默氏症大腦中的第二個主要發現是神經原纖維纏結。 神經原纖維纏結由稱為tau蛋白的蛋白質組成。
Tau蛋白在神經元結構中起著至關重要的作用。 在患有阿爾茨海默氏症蛋白質的人中，通過過度活性酶引起異常，導致神經原纖維纏結的形成。 神經原纖維纏結導致細胞死亡。
阿爾茨海默氏腦摘要
澱粉樣斑塊和神經原纖維纏結在腦功能方面的作用尚未完全了解。 大多數患有阿爾茨海默病的人顯示出斑塊和纏結的證據，但少數患有阿爾茨海默氏症的人只有斑塊，有些只有神經原纖維纏結。
有斑塊的人只有阿爾茨海默氏症在他們的生活中表現出較慢的惡化速度。
神經原纖維纏結的人更可能被診斷為額顳葉癡呆 。
對阿爾茨海默病的研究越來越多地涉及大腦的解剖學和生理學。 隨著我們更多地了解阿爾茨海默氏症大腦中觀察到的斑塊和纏結的作用，我們越來越接近阿爾茨海默病的重大突破和治愈。